亲和层析：利用重组蛋白上特定的标签与配体之间的特异性相互作用进行纯化。例如，带有His标签的重组蛋白可与固定化的金属离子（如Ni2+、Zn2+等）结合，通过提高缓冲液中咪唑浓度进行竞争性洗脱达到纯化效果；GST标签的重组蛋白可利用GST融合蛋白与固定的谷胱甘肽（GSH）通过硫键共价亲和，通过GSH交换洗脱原理来进行纯化。
离子交换层析：根据重组蛋白和杂质的带电性质的差异进行纯化。在同样PH的缓冲液中，由于目标蛋白和杂蛋白的等电点有差异，带有的电荷正负性和带电量都会有所不同，从而将目的蛋白分离出来。该层析技术具有分辨率高、交换容量大、高流速的特点，应用广泛。
凝胶过滤层析：又称为分子筛或排阻层析，是利用蛋白分子大小和形状的不同进行分离。以惰性细颗粒基质作为层析柱填料，大分子物质因无法进入细颗粒的微孔中而随着液体从细颗粒间的缝隙流出，小分子则进入细颗粒基质内微孔运动速度慢，保留时间长，比大分子物质流出缓慢而分离。
疏水层析：利用固定相载体上偶联的疏水性配基与流动相中的一些疏水分子发生可逆性结合而进行分离的层析技术。因为在高盐浓度下疏水相互作用力为主导，随着盐浓度的降低，疏水相互作用力亦变小，所以具有“高盐吸附、低盐洗脱”的特点，一般用于分离疏水性强的目的蛋白。
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